پروتئین‌های اکتین و میوزین در رشته‌های عضلانی

اگر اکتین و میوزین در تارچه‌های عضلانی یک فرد از طریق میکروسکوپ الکترونیک مشاهده شود، دو نوع رشته کوچک پروتئینی که مسئول حرکت عضله هستند را می‌توان به آسانی تشخیص داد. رشته‌های اکتین و میوزین از رشته‌های نازکتر اکتین و رشته‌های ضخیمتر میوزین تشکیل شده‌اند. ترتیب قرارگیری این رشته‌ها باعث مخطط شدن تارهای عضلانی می‌شود. نوار روشن I ناحیه‌ای را نشان می‌دهد که فقط شامل رشته‌های نازک اکتین است. نوار تیره A ناحیه‌ای را نشان می‌دهد که شامل رشته‌های ضخیم میوزین و رشته‌های نازک اکتین است.

در مرکز نوار A، منطقه H وجود دارد که فقط شامل رشته‌های ضخیم است

عدم وجود رشته‌های اکتین در این منطقه باعث روشن‌تر بودن منطقه H نسبت به سایر نواحی نوار A می‌شود. در مرکز منطقه H خط M قرار دارد که شامل پروتئین‌هایی است که به تماس و استحکام رشته‌های ضخیم کمک می‌کنند و در ساختار سارکومر نقش دارند. همچنین، صفحات Z در دو طرف هر سارکومر حاوی ساختار پروتئینی هستند. این پروتئین‌ها همراه با دو پروتئین دیگر، یعنی تیتین و نبولین، نقاطی را برای تماس و استحکام رشته‌های نازک فراهم می‌کنند.

تقریباً دو سوم تمام پروتئین‌های عضله اسکلتی، رشته‌های ضخیم را تشکیل می‌دهند که میوزین پروتئین اصلی این رشته‌های ضخیم است. هر رشته میوزین اصلی از تقریباً ۲۰۰ مولکول میوزین تشکیل شده است. هر مولکول میوزین از دو رشته پروتئینی تشکیل شده است که به یکدیگر پیچیده شده‌اند. انتهای هر رشته به درون یک سر کروی وارد می‌شود که به آن سر میوزین می‌گویند. هر رشته ضخیم شامل چندین سر است که از رشته‌های ضخیم جدا شده‌اند و به عنوان پل‌های ارتباطی، در هنگام انقباض عضله به نقاط ویژه‌ای روی رشته‌های اکتین متصل می‌شوند. همچنین، در محور طولی رشته‌های ضخیم، یک توالی از رشته‌های ظریف وجود دارد که به تیتین معروف است و وظیفه نگهداری رشته‌های میوزین را بر عهده دارد. رشته‌های تیتین از صفحه Z تا خط M کشیده شده‌اند.

رشته‌های نازک،

اگرچه به طور ساده به عنوان رشته‌ی اکتین شناخته می‌شوند، در واقع از سه مولکول پروتئینی مختلف به نام‌های اکتین، تروپومیوزین و تروپونین تشکیل شده‌اند. یک سر رشته‌های نازک به خط Z متصل است و سر دیگر آن به سمت مرکز سارکومر در فضای بین رشته‌های ضخیم کشیده شده است. نبولین نیز یک پروتئین است که به اکتین متصل شده و در امتداد آن قرار دارد، و به نظر می‌رسد نقشی تنظیمی در تعامل بین اکتین و میوزین دارد. هر رشته نازک حاوی نقاط فعالیت است که سرهای میوزین می‌توانند به آن‌ها متصل شوند.

رشته‌ی نازک استخوان‌بندی شده از اکتین شکل می‌گیرد. مولکول‌های جداگانه‌ای از اکتین وجود دارند که به صورت کروی (اکتین G) هستند و با یکدیگر ارتباط برقرار می‌کنند و رشته‌های اکتین را تشکیل می‌دهند. هر دو رشته، مانند دو رشته‌ی مرواریدی که به یکدیگر پیچیده شده‌اند، با یکدیگر پیچیده می‌شوند. تروپومیوزین پروتئینی با شکل لوله‌ای است که به اطراف رشته‌های اکتین پیچیده می‌شود. تروپونین پروتئینی پیچیده‌تر است و به فواصل مشخصی به رشته‌های اکتین و تروپومیوزین متصل می‌شود. تروپومیوزین و تروپونین به همراه یون کلسیم به صورت پیچیده‌ای عمل می‌کنند تا استراحت یا آغاز حرکت تارچه‌ی عضلانی را حفظ کنند.